Serin-proteaser er en klasse av enzymer som kutter bindinger mellom aminosyrer som utgjør proteiner. Serin-proteaser er viktig i fordøyelsen, blodpropp, og i immunsystemet.

Protease

Proteaser er enzymer som spalter proteiner. Proteiner består av en serie av aminosyrer som hver holdes til neste ved en peptidbinding. Den aktive sete av en protease gjenkjenner dets substrat (en spesifikk proteindannelse), binder seg til det, og kutter peptidbinding. Spaltingen kan aktivere eller inaktivere proteinet, avhengig av type.

Serinproteaser

Serin-proteaser er en familie av proteaser som alle har aminosyren serin (forkortet som Ser eller S) i deres aktive sete. Serine er et hydrosylisk aminosyre og er hydrofile ("vannelskende").

Mekanisme

Serin-proteaser er sekvensspesifikke, det vil si at de bare være målrettet mot et spesielt mønster av aminosyre-forbindelser i deres substrat-proteiner. De spalter sine mål ved en kjemisk reaksjon som kalles hydrolyse, noe som innebærer tilsetning av vann.

Roller

Bukspyttkjertelen skiller tre serinproteasene som er viktige for fordøyelsen: chymotrypsin, trypsin, og elastase. Flere faktorer som er kritiske for normal blodlevring - inkludert Factor X som ofte involvert i hemofili - blir Serinproteaser. Serin-proteaser er også viktig for komplement-komponent av immunsystemet.

Hemming

Serin-proteaser er kontrollert av en klasse av molekyler som kalles Serpins, for serin-protease-inhibitorer. Serpins trick serinproteasene inn binde dem ved å imitere sine vanlige underlag.